El mecanismo del oxígeno: cómo dos refugiados transformaron la química sanguínea

En 1939, Ruth Erica Leroi, de catorce años, se unió a los 10 000 niños judíos que huían del centro de Europa hacia el Reino Unido a través del programa Kindertransport. Según el Science History Institute, Ruth nació en París en 1925 y se trasladó a Berlín apenas seis días después de su nacimiento, sufriendo años más tarde la persecución nazi que la obligó a escapar durante su adolescencia. Mientras su madre permaneció oculta en Alemania gracias a una amistad no judía, Ruth llegó a Inglaterra, completó sus estudios secundarios, se matriculó en la Universidad de Londres y se costeó la vida trabajando en una fábrica de caucho británica.

Huida de la persecución y un encuentro en tiempos de guerra

Fue precisamente en esa fábrica de caucho donde conoció a Reinhold Benesch. Él había huido del antisemitismo en Polonia y había obtenido su título universitario en la Universidad de Leeds en 1941. Después de que Ruth concluyera su licenciatura en la Universidad de Londres en 1946, la pareja se casó ese mismo año, dando comienzo a una colaboración científica y personal que se prolongaría durante cuatro décadas.

Una carrera compartida en el ámbito académico estadounidense

Tras contraer matrimonio, los Benesch emigraron a los Estados Unidos para realizar sus estudios de posgrado en la Universidad Northwestern, cerca de Chicago. Reinhold obtuvo su doctorado en 1950 y Ruth lo hizo en 1951. Al tiempo que criaban a sus tres hijos —Andrew, Susan y Nina—, crearon un equipo de investigación conjunto en el laboratorio y terminaron convirtiéndose en profesores de la Universidad de Columbia en la ciudad de Nueva York. Su vínculo profesional era tan estrecho que Reinhold en ocasiones firmaba con la abreviatura conjunta «R2B2».

El descubrimiento del sistema de distribución de la hemoglobina

En la Universidad de Columbia, el matrimonio centró su investigación en la mecánica molecular de la sangre. La comunidad científica ya sabía que las moléculas de hemoglobina transportaban oxígeno desde los pulmones a través del torrente sanguíneo, funcionando de manera similar a camiones de reparto celulares; sin embargo, no se había explicado cómo la proteína reconocía el momento y el lugar exactos para descargarlo. Los Benesch demostraron el mecanismo preciso: a medida que las células consumen oxígeno para metabolizar azúcares, generan dióxido de carbono como subproducto metabólico. La acumulación localizada de dióxido de carbono actúa como una señal directa para la molécula de hemoglobina circulante, lo que la impulsa a liberar el oxígeno al que está unida en el punto exacto donde el tejido circundante más lo necesita.

Investigación sobre la anemia falciforme y la última década de Ruth

Esta comprensión fundamental de la química respiratoria llevó a los Benesch a investigar diversos trastornos sanguíneos, entre ellos la anemia falciforme, una enfermedad provocada por moléculas de hemoglobina anómalas y defectuosas. Tras el fallecimiento de Reinhold en 1986, Ruth continuó con la labor del laboratorio de manera independiente durante otra década. Se centró en evaluar compuestos sintéticos capaces de imitar la función de transporte de oxígeno de la hemoglobina, buscando nuevos tratamientos para pacientes con hemoglobinas anómalas hasta su jubilación en 1996.

Ruth Benesch falleció en su residencia de la ciudad de Nueva York en 2000. El mecanismo de detección del dióxido de carbono que ella y Reinhold revelaron sigue siendo un pilar de la bioquímica moderna y sustenta directamente las investigaciones clínicas actuales sobre sustitutos sintéticos de la sangre y estrategias terapéuticas para trastornos por privación de oxígeno.

Ilustración editorial generada con IA; no es una fotografía documental.

Fuente: Reinhold Benesch and Ruth Erica Benesch